Biologia Molecolare, Cellulare e della Salute
Cod 198262
- Laurea magistrale
- 2 anni
- 120 CFU
- LM-6 R
Codice: 20410311
Programma, testi adottati e modalità d’esame sono quelli pubblicati dai docenti per l’anno accademico 2026/2027.
Elementi di termodinamica: energia libera, entalpia, entropia. Proprietà dell'acqua. Proprietà degli amminoacidi: struttura, idrofobicità, interazioni. Struttura delle proteine: struttura primaria, strutture secondarie, strutture supersecondarie (motivi strutturali “all alpha”, “beta-alpha-beta”, “all beta”, “jelly roll”, “t-knot”, “ww-domain”). Stabilità delle proteine: interazioni covalenti, interazioni non covalenti. Rapporti struttura-funzione: canali ionici e trasportatori di membrana (rodopsine, canali del potassio, acquaporine), reazioni redox (superossido dismutasi e ammino ossidasi). Riconoscimento molecolare: principi teorici (interazioni elettrostatiche, interazioni idrofobiche, fattori entropici), tossine proteiche, proteasi. Determinazione della struttura proteica: diffrazione di raggi x. Bioinformatica e chimica computazionale: banche dati, analisi di sequenze proteiche, modellistica molecolare, dinamica molecolare, elettrostatica.
Conoscenza della struttura e delle proprietà delle principali (macro)molecole biologiche nonché dei processi biochimici in cui queste sono coinvolte.
BRANDEN C. & TOOZE J. INTRODUZIONE ALLA STRUTTURA DELLE PROTEINE. ZANICHELLI, SECONDA EDIZIONE. PETSKO G.A. & RINGE D. STRUTTURA E FUNZIONE DELLE PROTEINE. ZANICHELLI. WILLIAMSON M. COME FUNZIONANO LE PROTEINE. ZANICHELLI. TRAMONTANO A. BIOINFORMATICA ZANICHELLI.
I testi saranno integrati con articoli scientifici per gli aspetti legati a specifici sistemi proteici.
Il corso di Biochimica di Proteine e Sistemi è un corso teorico che si svolge al primo semestre e si articola in 4 ore di lezioni frontali per settimana con l'utilizzo di supporti digitali. Relativamente alla parte di bioinformatica sono previste lezioni teorico-pratiche con l'ausilio di programmi di grafica molecolare.
La frequenza è facoltativa ma altamente consigliata in quanto facilita il raggiungimento di risultati positivi nella prova di esame.
L'esame consiste in una prova orale nelle date di appello stabilite.
Il voto finale valuterà i seguenti parametri:
a) Appropriatezza, correttezza e congruenza delle conoscenze e competenze acquisite;
b) Utilizzo appropriato del linguaggio specifico della disciplina;
c) Capacità espressiva;
d) Capacità logiche;
e) Capacità di sintesi;
f) Capacità di collegare differenti argomenti.
Di conseguenza, il giudizio potrà essere:
a) Sufficiente (da 18 a 20/30)
b) Discreto (da 21 a 23)
c) Buono (da 24 a 26)
d) Ottimo (da 27 a 29)
e) Eccellente (30)
La lode si attribuisce a candidati nettamente sopra la media, e i cui eventuali limiti nozionistici, espressivi, concettuali, logici risultino nel complesso del tutto irrilevanti.
Ambito disciplinare: Biomolecolare
Fornire allo studente elementi relativi al rapporto struttura funzione di proteine all’interno dei sistemi biologici e nelle diverse funzioni cellulari.
Al termine del corso lo studente dovrà essere in grado di apprezzare il contenuto di pubblicazioni scientifiche internazionali relative alle relazioni struttura-funzione delle proteine.
La struttura degli amminoacidi
Le strutture secondarie
Motivi strutturali
Struttura, funzione e regolazione del canale del potassio
Struttura e funzione del canale dell'acqua
Struttura e funzione della superossido dismutasi
Le ammino ossidasi a FAD
La modellistica molecolare
La diffrazione di raggi X
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